摘要: 淀粉样蛋白（Aβ）的聚集和沉积被认为是导致阿尔茨海默病的重要因素，早前的研究多集中在全长无修饰的Aβ1-40和Aβ1-42上。近些年研究发现，在AD患者大脑内存在着多种截短与修饰的Aβ蛋白，它们对AD的疾病进程有不可忽视的贡献。例如，焦谷氨酸Aβ、磷酸化Aβ被认为是AD患者出现症状的标志；截短的Aβ4-40/42在患者脑内的含量与Aβ1-40/42接近且具有类似的聚集性质和毒性；患者脑内氧化压力升高导致的酪氨酸硝基化、二聚化和甲硫氨酸氧化形式的Aβ也具有不同的性质。本文对这些截短与修饰的Aβ蛋白的产生、结构、毒性以及和AD的关联进行了综述。